Trypsyna w proszku CAS 9002-07-7

Shaanxi BLOOM Tech Co., Ltd. jest jednym z najbardziej doświadczonych producentów i dostawców proszku trypsyny cas 9002-07-7 w Chinach. Zapraszamy do sprzedaży hurtowej wysokiej jakości proszku trypsyny cas 9002-07-7 na sprzedaż tutaj z naszej fabryki. Dostępna jest dobra obsługa i rozsądna cena.

Trypsyna w proszkuto rodzaj proteazy, EC 3.4.4.4, wzór cząsteczkowy C35H47N7O10, CAS 9002-07-7. Jest to proteaza serynowa ekstrahowana z trzustki krów, owiec i świń. U kręgowców pełni funkcję enzymu trawiennego. W trzustce prekursor trypsyny, trypsynogen, jest syntetyzowany i wydzielany jako składnik soku trzustkowego. Jest ograniczony przez enterokinazę lub trypsynę do rozbicia na aktywowaną trypsynę, która jest endopeptydazą zdolną do rozszczepienia strony karboksylowej reszt lizyny i argininy w łańcuchach polipeptydowych. Nie tylko pełni funkcję enzymu trawiennego, ale także ogranicza rozkład prekursorów innych enzymów, takich jak chymotrypsyna, karboksypeptydaza i fosfatydylocholina, aktywując je w ten sposób. Jest to najbardziej specyficzna proteaza i niezastąpione narzędzie w określaniu układu aminokwasów w białkach.
Rodzaj proteazy, która jest proteazą serynową ekstrahowaną z trzustki krów, owiec i świń i działa jako enzym trawienny u kręgowców. Prekursor trypsyny, trypsynogen, jest syntetyzowany i wydzielany w trzustce jako składniki soku trzustkowego i rozkładany do aktywnej trypsyny pod wpływem enterokinazy lub trypsyny. Jest to endopeptydaza, która może rozszczepić stronę karboksylową reszt lizyny i argininy w łańcuchach polipeptydowych. Pełni nie tylko funkcję enzymu trawiennego, ale także ogranicza rozkład prekursorów takich jak chymotrypsyna, karboksypeptydaza, fosfolipaza itp. Jest najbardziej specyficzną proteazą i niezbędnym narzędziem do określania układu aminokwasów białek.

Trypsyna w proszkuto liofilizowany-preparat otrzymywany przez ekstrakcję i oczyszczanie kryształów z trzustki krów, świń i owiec. Łatwo rozpuszczalny w wodzie, nierozpuszczalny w rozpuszczalnikach organicznych, takich jak chloroform, etanol i eter. Przy pH 1,8 krótkotrwałe-gotowanie prawie nie powoduje inaktywacji; Ogrzewanie w roztworze zasadowym powoduje denaturację i wytrącanie, natomiast Ca2+ma działanie ochronne i aktywujące. Punkt izoelektryczny trypsyny wynosi pH 10,1.

 

Trypsyna bydlęca pierwotnie składała się z 229 aminokwasów, zawierających 6 par wiązań dwusiarczkowych, a jej sekwencja aminokwasowa i struktura krystaliczna zostały wyjaśnione. W wyniku autokatalizy aktywności enterokinazy wiązanie peptydowe pomiędzy N-końcową resztą lizyny i izoleucyny zymogenu ulega hydrolizie, uwalniając 6-peptyd walino-tiantiantiantian-lizyny i wytwarzając aktywną trypsynę. Bydlęca trypsyna ma 223 reszty aminokwasowe i masę cząsteczkową 23800. Reszta seryny w miejscu aktywnym jest niezbędną proteazą serynową.

 

Struktura chemiczna trypsyny wieprzowej jest bardzo podobna do trypsyny bydlęcej. W sekwencji reszt aminokwasowych różni się tylko 41 reszt aminokwasowych, ale konfiguracja molekularna jest znacząco różna. Współczynnik osiadania S20W wynosi 2,77S, pI=10.8. Stabilność termiczna jest bardziej stabilna niż trypsyna bydlęca, a ochronny wpływ Ca2+ na enzym nie jest tak znaczący jak u bydła i owiec. Nie ma centralnego miejsca chelatowania Ca2+. Istnieje 6 par wiązań dwusiarczkowych, a zerwanie 1-2 wiązań nie niszczy całej struktury cząsteczki enzymu i chroni jej aktywność. Aktywność enzymu odpowiada odpowiednio 72% bydła i 61% owiec.

Trypsyna owcza jest podobna do trypsyny bydlęcej i świńskiej, ale jej aktywność jest nieco wyższa niż u bydła i świń.
Specyficzne działanie trypsyny polega na wiązaniu peptydowym złożonym z aminokwasów zasadowych, grup karboksylowych argininy i lizyny. Same enzymy łatwo ulegają autolizie, przekształcając się z - trypsyny w - trypsynę, która jest dalej rozkładana na enzymy podobne do trypsyny, a nawet fragmenty. Ich aktywność stopniowo maleje i zanika.

 

Oprócz tego, że występuje u kręgowców, występuje również w wielu organizmach, takich jak jedwabniki, rydwany morskie, pąkle i promieniowce. Ponadto proteazy, takie jak trombina, enzym fibrynolityczny i wazopresyna, które są związane z krzepnięciem krwi i stanem zapalnym u wyższych zwierząt, są blisko spokrewnione z trypsyną pod względem struktury chemicznej i specyficzności. Można uznać, że enzymy te wyewoluowały ze wspólnego enzymu przodka. Trypsynę i elastazę również łączy ścisły związek pod względem struktury i mechanizmu katalitycznego, jednak ich specyficzność jest zupełnie inna.

 

Trypsin is a proteolytic enzyme extracted from the pancreas of cows, sheep, or pigs. According to Chinese drug standards, the potency of each 1mg should not be less than 2500 units calculated based on the dry product. A peptide endonuclease extracted from the pancreas of cows, sheep, and pigs, which breaks only the peptide bonds formed by the carboxyl groups of lysine or arginine. White or beige crystalline powder. Soluble in water, insoluble in ethanol, glycerol, chloroform, and ether. Molecular weight 24000, pI 10.5, The optimal pH value is around 7.8-8.5. PH>9.0 nieodwracalna inaktywacja. Ca2+działa stabilizująco na aktywność enzymów; Jony metali ciężkich, organiczne związki fosforu DFP, Naturalne inhibitory trypsyny silnie hamują jego działanie. Klinicznie stosowany w celach przeciwzapalnych i przeciwzapalnych-, a także przemysłowo w produkcji skór, przetwarzaniu surowego jedwabiu, przetwarzaniu żywności itp.

Sposób przygotowaniaproszek trypsyny:

Właściwości fizyczne i chemiczneproszek trypsyny:

Trypsyna to-liofilizowany preparat wytwarzany z kryształów ekstrahowanych z trzustki bydła, świń i owiec i oczyszczany. Łatwo rozpuszczalny w wodzie, nierozpuszczalny w chloroformie, etanolu, eterze i innych rozpuszczalnikach organicznych. Przy pH 1,8 krótkie gotowanie prawie nie inaktywuje; Po ogrzaniu w roztworze zasadowym wytrąca się denaturacja, Ca2+ma działanie ochronne i aktywacyjne, a punkt izoelektryczny trypsyny wynosi pH 10,1.
Trypsyna bydlęca składa się z 229 aminokwasów i zawiera 6 par wiązań dwusiarczkowych. Wyjaśniono jego sekwencję aminokwasową i strukturę krystaliczną. W wyniku aktywnej autokatalizy enterokinazy wiązanie peptydowe pomiędzy N-końcową resztą lizyny i izoleucyny zymogenu ulega hydrolizie, uwalniając peptyd Val - dzień - dzień - dzień - dzień - dzień - lizynę 6 i wytwarzanie aktywnej trypsyny. Bydlęca trypsyna ma 223 reszty aminokwasowe i ma masę cząsteczkową 23800. Reszty seryny w miejscu aktywnym są niezbędną seryną.

Struktura chemiczna trypsyny świńskiej jest bardzo podobna do trypsyny bydlęcej. W sekwencji reszt aminokwasowych różni się tylko 41 reszt aminokwasowych, ale konfiguracja molekularna jest bardzo różna. Współczynnik sedymentacji S20W wynosi 2,77S, pI=10.8, a stabilność termiczna jest bardziej stabilna niż w przypadku trypsyny bydlęcej. Ochronne działanie Ca2+na enzym nie jest tak oczywiste jak u bydła i owiec i nie ma centralnej części chelatującej Ca2+.. Istnieje 6 par wiązań dwusiarczkowych i 1~2 zerwanych wiązań, co nie zniszczy całej struktury cząsteczki enzymu i nie chroni aktywności enzymu. Aktywność enzymu odpowiada 72% bydła i 61% owiec. Trypsyna owcza jest podobna do trypsyny bydlęcej i świńskiej, ale jej aktywność jest nieco wyższa niż u bydła i świń.

Trypsyna działa specyficznie na wiązania peptydowe złożone z podstawowych aminokwasów argininy i karboksylu lizyny. Sam enzym łatwo ulega autolizie. - Trypsyna przekształca się w - Trypsyna jest dalej rozkładana na tryptazę, a nawet fragmenty, a jej aktywność również stopniowo spada i jest tracona.

Oprócz kręgowców występuje także w wielu organizmach, takich jak jedwabnik, marihuana, raki i promieniowce. Ponadto trombina, enzym fibrynolityczny, środek rozszerzający naczynia krwionośne i inne proteazy związane z krzepnięciem krwi i stanem zapalnym u zwierząt wyższych są blisko spokrewnione z trypsyną pod względem struktury chemicznej i specyficzności. Można uznać, że enzymy te różnią się w procesie ewolucji od enzymów wspólnych przodków. Chymotrypsyna i elastaza są również ściśle powiązane pod względem struktury i mechanizmu katalitycznego, ale ich specyficzność jest zupełnie inna.

Trypsin is a proteolytic enzyme extracted from the pancreas of cattle, sheep or pigs. The Chinese drug standard stipulates that the potency of each 1mg of dried product shall not be less than 2500 units. An endopeptidase extracted from the pancreas of cattle, sheep and pigs, which only breaks the peptide bond formed by the carboxyl group of lysine or arginine. White or beige crystalline powder. Soluble in water, insoluble in ethanol, glycerin, chloroform and ether. The molecular weight is 24000, pI 10.5, and the optimum pH value is about 7.8~8.5. Irreversible inactivation at pH>9,0. Ca2+może stabilizować aktywność enzymu; Jony metali ciężkich, związki fosforoorganiczne, DFP i naturalne inhibitory trypsyny silnie hamują jego działanie. Stosuje się go w celach przeciwzapalnych i przeciwobrzękowych w klinikach oraz przy produkcji skór, przetwarzaniu surowego jedwabiu i przetwarzaniu żywności w przemyśle.

Popularne Tagi: proszek trypsyny cas 9002-07-7, dostawcy, producenci, fabryki, hurtownia, zakup, cena, luzem, na sprzedaż