Proszek katalazy CAS 9001-05-2

Proszek katalazy(CAT), wzór cząsteczkowy C9H10O3, CAS 9001-05-2. Jest to enzym katalizujący rozkład nadtlenku wodoru na tlen i wodę, występujący w układzie peroksydazy komórek. Katalaza jest enzymem markerowym peroksysomów, stanowiącym około 40% wszystkich enzymów peroksysomalnych. Katalaza występuje w różnych tkankach wszystkich znanych zwierząt, szczególnie w wysokich stężeniach w wątrobie. Katalaza jest stosowana w przemyśle spożywczym do usuwania nadtlenku wodoru z mleka używanego do produkcji sera. Katalaza jest również stosowana w opakowaniach żywności, aby zapobiec utlenianiu żywności. Prawie wszystkie żywe organizmy mają katalazę. Występuje powszechnie w organizmach oddechowych, głównie w chloroplastach, mitochondriach, siatce śródplazmatycznej roślin, wątrobie i czerwonych krwinkach zwierząt, a jej aktywność enzymatyczna zapewnia organizmowi mechanizm obrony antyoksydacyjnej. CAT jest enzymem hemowym o różnej budowie w zależności od źródła. Poziom aktywności jest różny w różnych organizacjach. Nadtlenek wodoru rozkłada się szybciej w wątrobie niż w narządach takich jak mózg czy serce, ze względu na wysoki poziom CAT w wątrobie.

 

Nadtlenek wodoru (H2O2), znany również jako nadtlenek wodoru, ma o jeden atom tlenu więcej (0) niż woda (H2O). Ten atom tlenu jest wyjątkowo niestabilny i zawsze chce pobrać inny atom tlenu z innych cząsteczek, tworząc O2. Do sterylizacji i dezynfekcji zwykle używamy nadtlenku wodoru, ponieważ bakterie są niszczone przez H2O2 i giną. Pienienie się podczas dezynfekcji jest wynikiem wytwarzania tlenu. Jednakże nadtlenek wodoru może przenikać przez większość błon komórkowych, czyniąc go bardziej cytotoksycznym niż anionowe rodniki ponadtlenkowe (które nie mogą przenikać przez błony komórkowe). Po przeniknięciu przez błonę komórkową może reagować z żelazem wewnątrz komórki, wytwarzając rodniki hydroksylowe.Proszek katalazy(CAT) jest ważnym członkiem układu enzymów przeciwutleniających, znanego również jako peroksydaza, która jest enzymem wiążącym z porfiryną żelaza jako grupą drugorzędną.

 

Enzym SOD dysmutuje wolne rodniki tlenowe, tworząc nadtlenek wodoru (H2O2) i tlen (O2). Nadtlenek wodoru pozostaje toksycznym utleniaczem w organizmie, a funkcją katalazy jest wspomaganie rozkładu nadtlenku wodoru na tlen cząsteczkowy i wodę, chroniąc w ten sposób komórki przed toksycznością H2O2. Mechanizm działania CAT na nadtlenek wodoru polega zasadniczo na dysmutacji nadtlenku wodoru, co wymaga spotkania i zderzenia dwóch cząsteczek H2O2 z CAT w centrum aktywnym, aby zaszła reakcja. Im wyższe stężenie H2O2, tym większa szybkość rozkładu. Prawie wszystkie organizmy fizjologiczne mają katalazę.

 

Występuje powszechnie w organizmach oddechowych, głównie w chloroplastach, mitochondriach, siateczce śródplazmatycznej roślin, a także w wątrobie i czerwonych krwinkach zwierząt. Jego aktywność enzymatyczna zapewnia antyoksydacyjny mechanizm obronny organizmu. Biologiczną funkcją katalazy jest wspomaganie rozkładu nadtlenku wodoru w komórkach, tak aby nie wytwarzał on dalej wysoce toksycznych rodników hydroksylowych, chroniąc w ten sposób funkcję układu enzymów antyoksydacyjnych. Ma także ogromne znaczenie dla wzrostu, rozwoju i aktywności metabolicznej organizmu człowieka.

testowanie:

W trakcie trwającegoproszek katalazywykrycia, można zaobserwować pęcherzyki.
Wykrywanie katalazy to jedna z trzech głównych metod stosowanych przez mikrobiologów do identyfikacji gatunków bakterii, która polega na wykorzystaniu nadtlenku wodoru do wykrycia obecności katalazy. Jeśli bakterie zawierają katalazę, dodanie niewielkiej ilości ekstraktu bakteryjnego do roztworu nadtlenku wodoru może spowodować powstawanie pęcherzyków tlenu.

 

Jeśli powstają pęcherzyki, bakterię uważa się za „katalazododatnią”. Takie jak Staphylococcus i Micrococcus. Jeżeli nie, bakterię uważa się za „ujemną pod względem katalazy”. Takie jak paciorkowce i enterokoki. Chociaż wykrywanie katalazą nie pozwala na identyfikację konkretnych organizmów, w połączeniu z innymi metodami wykrywania może skutecznie pomóc w diagnozie.
Ponadto obecność katalazy w bakteriach zależy również od warunków wzrostu komórek i użytej pożywki hodowlanej.

 

Dystrybucja:

Katalaza występuje w różnych tkankach wszystkich znanych zwierząt, szczególnie w wysokich stężeniach w wątrobie. U chrząszcza bombowca katalaza ma wyjątkowe zastosowanie. Ten chrząszcz ma dwa zestawy substancji chemicznych przechowywanych oddzielnie w swoich gruczołach. Duże gruczoły magazynują hydrochinon i nadtlenek wodoru, podczas gdy małe gruczoły magazynują katalazę i peroksydazę chrzanową. Kiedy chrząszcze mieszają ze sobą substancje chemiczne z dwóch gruczołów, uwalniają tlen, który może zarówno utleniać hydrochinon, jak i działać wzmacniająco.

 

Katalaza jest również powszechnie spotykana w roślinach, ale nie w grzybach, chociaż stwierdzono, że niektóre grzyby wytwarzają enzym w niskim pH i ciepłym środowisku.
Zdecydowana większość mikroorganizmów tlenowych zawiera katalazę. Wyjątkiem jest Streptococcus, bakteria tlenowa bez katalazy. Niektóre mikroorganizmy beztlenowe, takie jak Methanosarcina barkeri, również zawierają katalazę.

Przegląd funkcji

 

Nadtlenek wodoru to odpad powstający w procesach metabolicznych, który może powodować uszkodzenia organizmu. Aby uniknąć takich uszkodzeń, nadtlenek wodoru musi zostać szybko przekształcony w inne nieszkodliwe lub mniej toksyczne substancje. Katalaza jest często wykorzystywana przez komórki jako narzędzie do katalizowania rozkładu nadtlenku wodoru.
Jednak prawdziwe biologiczne znaczenie katalazy nie jest takie proste: naukowcy odkryli, że genetycznie zmodyfikowane myszy z niedoborem katalazy nadal wykazują normalne fenotypy, co wskazuje, że katalaza jest niezbędna zwierzętom tylko w określonych określonych warunkach.

 

Niektórzy ludzie mają bardzo niski poziomproszek katalazyw organizmie, ale nie wykazują też wyraźnych reakcji patologicznych. Dzieje się tak prawdopodobnie dlatego, że głównym zmiataczem nadtlenku wodoru w normalnych komórkach ssaków jest peroksyredoksyna, a nie katalaza.
Katalaza jest zazwyczaj zlokalizowana w organelli zwanych peroksysomami. Peroksysomy w komórkach roślinnych uczestniczą w fotooddychaniu (wykorzystując tlen do wytwarzania dwutlenku węgla) i symbiotycznym wiązaniu azotu (dysocjując azot (N2) na aktywne atomy azotu).
Kiedy jednak komórki zostaną zakażone patogenami, nadtlenek wodoru można zastosować jako skuteczny środek przeciwdrobnoustrojowy. Niektóre patogeny, takie jak Mycobacterium tuberculosis, Legionella pneumophila i Campylobacter jejuni, mogą wytwarzać katalazę rozkładającą nadtlenek wodoru, umożliwiając im przeżycie w organizmie żywiciela.

Efekt wybielania:

 

Należy zauważyć, że enzymy mogą sprzyjać bieleniu, a wybielanie wełny w roztworze wybielającym nadtlenku wodoru zawierającym proteazę Bactosol ST może znacząco poprawić białość i hydrofilowość wełny. Dzieje się tak, ponieważ enzymy sprzyjają szybkiej początkowej erozji włókien wełny, dzięki czemu wybielanie wełny jest łatwiejsze do przeprowadzenia. Wychodząc od tej zasady, wstępna obróbka wełny proteazą w celu odsłonięcia powierzchni włókna przed wybielaniem jest oczywiście bardziej skuteczna, a uszkodzenia włókien są również łatwiejsze do kontrolowania.

 

Dotykający enzym

Katalaza (CAT) jest zmiataczem enzymów, znanym również jako peroksydaza, która jest enzymem wiążącym z porfiryną żelaza jako grupą drugorzędną. Może sprzyjać rozkładowi H2O2 na tlen cząsteczkowy i wodę, eliminować nadtlenek wodoru z organizmu, a tym samym chronić komórki przed toksycznością H2O2. Jest jednym z kluczowych enzymów w biologicznym systemie obronnym. Mechanizm działania CAT na nadtlenek wodoru polega zasadniczo na dysmutacji H2O2, co wymaga spotkania dwóch cząsteczek H2O2 i zderzenia z CAT w centrum aktywnym, aby zaszła reakcja. Im wyższe stężenie H2O2, tym większa szybkość rozkładu.

Jest to stabilny enzym rozkładający nadtlenek wodoru, który może rozkładać nadtlenek wodoru na wodę i tlen bez wpływu na włókna i barwniki. Dlatego po bieleniu, a przed barwieniem, pozostały nadtlenek wodoru na bielonych tkaninach i w zbiornikach do barwienia jest usuwany przez enzym rozkładający H2O2, aby uniknąć dalszego utleniania włókien i utleniania barwników podczas barwienia. Jednocześnie może skrócić czas przetwarzania, zmniejszyć zużycie wody do mycia i zmniejszyć ilość ścieków. Szczególnie nadaje się do przędzy, przędzy rurowej i dzianin. Podobnie aktywność katalazy zmienia się wraz z pH i temperaturą, przy czym najwyższa aktywność występuje w okolicach pH 7 i 30-40 stopni. Wzrost stężenia nadtlenku wodoru przyspieszy szybkość reakcji rozkładu, należy jednak pamiętać, że gdy stężenie przekroczy określoną wartość, działanie enzymu osłabnie, a nadmiar resztkowego H2O2 będzie szkodliwy dla włókien i barwników. Zatem ilości H2O2 nie można dowolnie zwiększać tylko ze względu na obecność enzymu rozkładającego H2O2. Podczas stosowania zazwyczaj należy zwrócić uwagę na kompatybilność enzymów rozkładających H2O2 z powszechnie stosowanymi surfaktantami i stabilizatorami H2O2. W rzeczywistych zastosowaniach produkcyjnych pH wynosi 6-8, temperatura 20-55 stopni, dawka enzymu wynosi 5-10 KCLU/litr, a czas wynosi 10-20 minut. Technologia ta stopniowo zyskała uznanie i akceptację w kraju i jest bardzo korzystna dla poprawy jasności barwników reaktywnych.

Chociaż pełny mechanizm katalityczny katalazy nie jest jeszcze w pełni poznany, uważa się, że jej proces katalityczny dzieli się na dwa etapy:
H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E(.+)
H2O2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H2O + Fe(III)-E + O2
Wśród nich „Fe() - E” oznacza centralny atom żelaza (Fe) grupy hemowej (E) związanej z enzymem. Fe (IV) - E (.+) jest rezonansową formą Fe (V) - E, w której atom żelaza nie jest całkowicie utleniony do wartościowości +V, ale raczej otrzymuje pewne „elektrony pomocnicze” z hemu. Dlatego hem w równaniu reakcji jest również reprezentowany jako kation wolnorodnikowy (.+)

Nadtlenek wodoru wchodzi do miejsca aktywnego i oddziałuje z resztą asparaginy w pozycji 147 (Asn147) i resztą histydyny w pozycji 74 (His74) enzymu, powodując transfer protonu pomiędzy atomami tlenu. Atomy wolnego tlenu koordynują się i łączą, tworząc cząsteczki wody i Fe (IV)=O. Fe (IV)=O reaguje z drugą cząsteczką nadtlenku wodoru, tworząc Fe (III) - E, wytwarzając cząsteczki wody i tlen. Reaktywność atomu żelaza w centrum aktywnym można zwiększyć poprzez obecność fenolowego łańcucha bocznego reszty tyrozyny (Tyr357) w pozycji 357, co pomaga w utlenianiu Fe(III) do Fe (reakcja pośrednia). Szybkość tej reakcji można zwykle określić za pomocą równania Mie.

Proszek katalazymoże również utleniać inne substancje cytotoksyczne, takie jak formaldehyd, kwas mrówkowy, fenol i etanol. Te procesy utleniania wymagają użycia nadtlenku wodoru, aby zakończyć następujące reakcje:
H2O2 + H2R → 2H2O + R
Podobnie specyficzny mechanizm reakcji jest nadal niejasny.
Dowolny jon metalu ciężkiego (taki jak jony miedzi w siarczanie miedzi) może służyć jako niekonkurencyjny inhibitor katalazy. Ponadto wysoce toksyczny cyjanek jest konkurencyjnym inhibitorem katalazy, który może ściśle wiązać się z hemem w enzymie i zapobiegać jego reakcji katalitycznej.
Trójwymiarowa-struktura pośredniej peroksydazy w stanie nadtlenkowym została poznana i można ją pobrać z baz danych białek.

Popularne Tagi: katalaza w proszku cas 9001-05-2, dostawcy, producenci, fabryki, hurtownia, zakup, cena, luzem, na sprzedaż